Рефераты | Биология и химия | Белки
БелкиКатегория реферата: Биология и химия Теги реферата: инновационная деятельность, реферат на тему язык Добавил(а) на сайт: Пахомий. Предыдущая страница реферата | 1 2 3 | Следующая страница реферата иле—иле—вал—ала—цис—глу—гли—асн—про—тир—вал—про—вал—гис—фен— асп—ала—сер—вал |
Рис. 1.1. Уровни структурной организации белка: а — первичная структура — аминокислотная последовательность белкарибонуклеазы (124 аминокислотных звена); б — вторичная структура — пояипептидная цепь закручена в виде спирали; в — третичная структура белка миоглобина; г — четвертичная структура гемоглобина.
Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Такая структура специфична для каждого белка и определяется генетической информацией, т. е. зависит от последовательности нуклеотидов в участке молекулы ДНК, кодирующем данный белок. От первичной структуры зависят все свойства и функции белков. Замена одной-единственной аминокислоты в составе молекул белка или нарушение порядка в их расположении обычно влечет за собой изменение функции белка.
Учитывая, что в состав белков входит 20 видов аминокислот, число вариантов их комбинаций в полипептидной цепи поистине безгранично, что обеспечивает огромное количество видов белков в живых клетках. Например, в организме человека обнаружено более 10 тыс. различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 основных аминокислот.
В живых клетках молекулы белков или отдельные их участки представляют собой не вытянутую цепь, а скручены в спираль, напоминающую растянутую пружину (это так называемая а-спираль), или сложены в складчатый слой (р-слой). Такие а-спирали и р-слои являются вторичной структурой. Она возникает в результате образования водородных связей внутри одной полипептидной цепи (спиральная конфигурация) или между двумя полипептидными цепями (складчатые слои).
Полностью a-спиральную конфигурацию имеет белок кератин. Это структурный белок волос, ногтей, когтей, клюва, перьев и рогов; он входит в состав наружного слоя кожи позвоночных.
У большинства белков спиральные и неспиральные участки полипептидной цепи складываются в трехмерное образование шаровидной формы — глобулу (характерна для глобулярных белков). Глобула определенной конфигурации является третичной структурой белка. Такая структура стабилизируется ионными, водородными, ковалентными дисульфидными связями (образуются между атомами серы, входящими в состав цистеи-на, цистина и мегионина), а также гидрофобными взаимодействиями. Наиболее важными в возникновении третичной структуры являются гидрофобные взаимодействия; белок при этом свертывается таким образом, что его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы, т. е. защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.
Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей (субъединиц), образуя четвертичную структуру белковой молекулы. Такая структура имеется, например, у глобулярного белка гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных субъединиц (протомеров), находящихся в третичной структуре, и небелковой части — гема.
Только в такой структуре гемоглобин способен выполнять свою транспортную функцию.
Под влиянием различных химических и физических факторов (обработка спиртом, ацетоном, кислотами, щелочами, высокой температурой, облучением, высоким давлением и т. д.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белка вследствие разрыва водородных и ионных связей. Процесс нарушения нативной (естественной) структуры белка называется денатурацией. При этом наблюдается уменьшение растворимости белка, изменение формы и размеров молекул, потеря ферментативной активности и т. д. Процесс денатурации может быть полным или частичным. В некоторых случаях переход к нормальным условиям среды сопровождается самопроизвольным восстановлением естественной структуры белка. Такой процесс называется ренатурацией.
Простые и сложные белки. По химическому составу выделяют белки простые и сложные. К простьм относятся белки, состоящие только из аминокислот, а к сложный — белки, содержащие белковую часть и небелковую (простетическую); простетическую группу могут образовывать ионы металлов, остаток фосфорной кислоты, углеводы, липиды и др. Простыми белками являются сывороточный альбумин крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. К сложным белкам относятся все протеолипиды и гликопротеины; сложными белками являются, например, иммуноглобулины (антитела), гемоглобин, большинство ферментов и т. д.
Функции белков.
Структурная. Белки входят в состав клеточных мембран и матрикса органелл клетки. Стенки кровеносных сосудов, хрящи, сухожилия, волосы, ногти, когти у высших животных состоят преимущественно из белков.
Каталитическая (ферментативная). Белки-ферменты катализируют протекание всех химических реакций в организме. Они обеспечивают расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, фиксацию углерода при фотосинтезе и т. д.
Транспортная. Некоторые белки способны присоединять и переносить различные вещества. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины -— ионы металлов и гормоны, гемоглобин — кислород и углекислый газ. Молекулы белков, входящие в состав плазматической мембраны, принимают участие в транспортировке веществ в клетку.
Защитная. Ее выполняют иммуноглобулины (антитела) крови, обеспечивающие иммунную защиту организма. Фибриноген и тромбин участвуют в свертывании крови и предотвращают кровотечение.
Сократительная. Благодаря скольжению относительно друг друга актиновых и миозиновых протофибрилл происходит сокращение мышц, а также немышечные внутриклеточные сокращения. Движение ресничек и жгутиков связано со скольжением относительно друг друга микротрубочек, имеющих белковую природу.
Регуляторная. Многие гормоны являются олигопептидами или бедками (например, инсулин, глюкагон [антагонист инсулина], адренокортикотропный гормон и др.).
Рецепторная. Некоторые белки, встроенные в клеточную мембрану, способны изменять свою структуру под воздействием внешней среды. Так происходит прием сигналов извне и передача информации в клетку. Примером может служить фито-хром —- светочувствительный белок, регулирующий фотопериодическую реакцию растений, и опсин — составная часть родопсина, пигмента, находящегося в клетках сетчатки глаза.
Энергетическая. Белки могут служить источником энергии в клетке (после их гидролиза). Обычно белки расходуются на энергетические нужды в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.
Ферменты (энзимы). Это специфические белки, которые присутствуют во всех живых организмах и играют роль биологических катализаторов.
Химические реакции в живой клетке протекают при определенной температуре, нормальном давлении и соответствующей кислотности среды. В таких условиях реакции синтеза или распада веществ протекали бы в клетке очень медленно, если бы они не подвергались воздействиям ферментов. Ферменты ускоряют реакцию без изменения ее общего результата за счет снижения энергии активации, т. е. при их присутствии требуется значительно меньше энергии для придания реакционной способности молекулам, которые вступают в реакцию, или реакция идет по другому пути с меньшим энергетическим барьером.
Все процессы в живом организме прямо или косвенно осуществляются с участием ферментов. Например, под их действием составные компоненты пищи (белки, углеводы, липиды и др.) расщепляются до более простых соединений, а из них уже затем синтезируются новые, свойственные данному виду макромолекулы. Поэтому нарушения образования и активности ферментов нередко ведут к возникновению тяжелых болезней.