Предыдущая страница реферата | 15  16  17  18  19  20  21  22  23  24  25 | Следующая страница реферата

В процессе длительного хранения молока на фермах при температуре 3-5 градусов С в течение 2-5 суток  и транспортировке на молочные заводы происходит в той или иной степени изменение почти всех основных составных частей молока и его свойств. Более значительному изменению подвергаются жир и белки, менее значительному — витамины, соли. Нарушается структура липидных и белковых компонентов, а это ухудшает органолептические и технологические свойства молока. Так, жир переходит из жидкого состояния в твердое при хранении молока, что увеличивает его вязкость, кислотность увеличивается на 0,5-2°Т.

В процессе хранения и транспортирования молока нарушается структура оболочек шариков жира и происходит  гидролиз жира под действием нативных и бактериальных липаз-липолиз. Гидролиз приводит к прогорканию молока. При хранении молока в условиях низких температур бактериальные митазы играют незначительную роль в липолизе.  Нативные липазы при определенных условиях вызывают 2 вида липолиза: спонтанный (самопроизвольный) и индуцированный (наведенный).

Первый вид происходит при охлаждении молока, склонного к прогорканию. Плазменная липаза связывается с оболочками шариков жира и вызывает его гидролиз. Спонтанный липолиз характерен для стародойного молока и маститного.

Индуцированный — возникает при  сильном разрушении оболочек шариков жира, тем самым повышается активность липазы. Это происходит при транспортировке, многократном перемешивании  и переливании в процессе длительного хранения при низких температурах. Увеличивается содержание СВЖК, которые вызывают прогорклый вкус молока, при концентрации  их более 20 мг %. Молочные продукты, выработанные из такого молока, имеют пороки вкуса и запаха. Для их предупреждения необходимо устранить причины их появления и контролировать степень липолиза перед переработкой молока химическим путем и органолептическим.

Белки — в сыром охлажденном молоке при длительном хранении происходит их распад под действием протеиназ. Нативные связаны с мицеллами  b-казеина и небольшое количество их находится в плазме. Протеазы бактерии в начальной стадии протеолиза оказывают действие на казеин аналогичное действию нативных  протеаз молока. При низких температурах и длительном хранении (2 суток и более) молока в нем увеличивается количество Y-казеина и протеозопептонной фракции, которые отрицательно влияют на сычужную свертываемость, синеретические свойства белковых сгустков, термоустойчивость молока и др. технологические свойства.

Витамины и соли.  При хранении и транспортировке молока количество витаминов не снижается, кроме витамина С: в течение двух суток   он разрушается на 18%; в течение 3 суток — на 67%. Соли — происходит перераспределение их форм.

Изменение составных частей при механической обработке. Механическое воздействие на молоко в процессе его получения и обработки на предприятиях молочной промышленности неизбежно: это перекачивание насосами, транспортирование по трубопроводам и преднамеренное сепарирование, изменение состояния, центробежная очистка, гомогенизация, центрифугирование, сбивание.

Подобные механические воздействия сопровождаются изменениями степени дисперсности и стабильности жировой фазы. Это проявляется в дроблении крупных жировых шариков или наоборот агрегировании, скоплении, слиянии их, и зависят от конструкции аппаратов, условий          работы на них, температуры, кислотности молока. Физико-химические показатели изменяются незначительно. Исключение составляет вязкость молока, которая после гомогенизации повышается.

При центробежной очистке, при бактофугировании жир почти не претерпевает существенных изменений, потеря его незначительны. Бактофугирование является самым эффективным способом очистки молока от бактерий, который при температуре 8-10° С он наиболее низкий, при этом происходит частичное подсбивание жира.

Следовательно, при производстве молочных продуктов, особенно жира, целесообразно очищать молоко бактофугированием, совмещенным с пастеризацией.

При сепарировании происходит обезжиривание молока, которое зависит от состава и физико-химических свойств  его. Так, длительно хранившееся молоко при 3-5°C  имеет повышенную вязкость и кислотность, которые снижают степень обезжиривания, а также  перекачивание, перемешивание и пастеризация отрицательно влияют на степень обезжиривания, т.к. при механической и тепловой     обработке может происходить дробление  шариков жира и частичное подсбивание сливок.

Пена, образующаяся при сбивании сливок, способствует частичной дестабилизации шариков жира и белков. Жир выделяется на поверхность,  слипается и образуются комочки его. Жирность сливок и повышенная температура привоит к дестабилизации жира.

При перекачивании молока происходит диспергирование крупных шариков жира (4-6 мкм и более) с одновременным уменьшением количества мелких шариков (d<2 мкм) и увеличением числа средних, и частичная дестабилизация жира, которая увеличивается с повышением напора в линии нагнетания, жирности и кислотности молока, а также при подсасывании в молоко воздуха. Центробежные насосы жировую фазу больше разрушают, чем ротационные.

Перемешивание парного молока  мешалками существенно не влияет на дитергирование и стабильность жировой фазы. Однако, неоднократное перемешивание и  переливание молока в процессе длительного хранения до поступления на молочные заводы снижают стабильность жировой эмульсии. Так, в парном  молоке содержание дестабилизированного жира составляет 0,3-0,7%, а в переработанном — 1,1-2,5%.

Гомогенизация молока и сливок повышает стабильность жировой эмульсии молока и молочных  продуктов, улучшает их консистентность, вкус, способствует лучшей переваримости молочного жира организмом человека. В таком молоке не происходит скопление жира и отстоя сливок. В гомогенизированных сливках могут образовываться агрегаты и скопления шариков жира, что объясняется следующим образом. В процессе гомогенизации резко увеличивается общая площадь поверхности шариков жира и происходит изменение состава оболочек. Нативных оболочечных компонентов недостаточно для того, чтобы покрыть возросшую для того, чтобы покрыть возросшую поверхность шариков жира. Поэтому дефицит оболочечного вещества компенсируется за счет адсорбцирования белков молочной плазмы — казеина и сывороточных белков. Следовательно, в гомогенизированных молоке и сливках формируются новые оболочки шариков жира из нативных оболочечных компонентов, казеина и сывороточных белков. В молоке с низким содержанием жира процесс  адсорбции ПАВ плазмы происходит быстро, что приводит к восстановлению и даже повышению стабильности жировой эмульсии. При гомогенизации сливок, особенно с повышенным содержанием жира, формирование новых оболочек шариков идет медленнее, чем в молоке, и часть жира может остаться незащищенным. Для образования новых оболочек необходимо иметь в сливках отношение СОМО/жир выше 0,6-0,85.

Белки, соли, ферменты. Общие потери азотистых веществ при центробежной очистке не превышает 2,5% Незначительны потери белков при центрифугировании и сепарировании. Попадание в молоко воздуха в процессе перекачивания может снизить стабильность частиц белка. Однако изменение степени дистергирования белков обычно незначительно и не отражается на способности молока к сычужному свертыванию.

В процессе гомогенизации изменяется структура и свойства  белков. Диаметр  мицеллы казеина уменьшается, часть их распадается на  субмицеллы, которые адсорбируются поверхностью  шариков жира.

С повышением давления гомогенизации в молоке и особенно в сливках наблюдается агрегация частиц казеина. Меняются и структурно-механические, а также синтетические свойства кислотного и  сычужного сгустков: повышается прочность сгустков и замедляется синерезис.

На соли и ферменты молока более значительное влияние оказывает гомогенизация.  Меняется солевой состав: в плазме молока увеличивается количество кальция в ионно-малекулярном состоянии, а часть коллоидного  фосфата и цитрата кальция адсорбируется поверхностью шариков жира. После гомогенизации часто наблюдается активация ферментов молока — ксантиноксидазы, липазы и др. Активация липазы может сопровождаться образованием свободных жирных кислот,  повышением  титруемой кислотности и прогорканием молока.

 Физико-химические свойства. При механической обработке они меняются следующим образом. Титруемая кислотность молока в результате центробежной  очистки снижается на 0,5-4°Т, а при батофугировании — на 3-4° Т. Плотность молока после перекачивания насосами незначительно отличается от исходной, а вязкость в результате диспергирования жира несколько возрастает. В результате гомогенизации понижается поверхностное натяжение и увеличивается вязкость молока.

Повышение вязкости гомогенизированного молока и сливок обусловлено увеличением общей площади поверхности жировой фазы, образование агрегатов шариков жира и адсорбцией белков на их оболочках.

Охлаждение, замораживание.

Понижение температуры препятствует росту бактерий, главным образом кислотообразующих. При охлаждении из системы молоко удаляет тепло, что ведет к замедлению теплового молекулярного движения и изменяет состояние многих составных частей молока. Консервирование охлаждением проводится в трех диапазонах: нормальное охлаждение при 6-10° С, глубокое — 2-6°;  замораживание и хранение в замороженном состоянии при  -12 ¸ -25°С. Прежде всего при охлаждении затрагиваются составные части  с гидрофобными связями — казеины, которые ослабевают,  распадаются на более мелкие образования, вблизи точки замерзания количество субмицелл возрастает, что приводит, в частности, к прекращению коагуляции под действием  сычужного фермента при температуре ниже 10°С, так как  гидрофобные части казеинового комплекса, например b-казеина  выступает из мицелл, а не  агрегируется.  После хранения молока при температуре 2-6°С способность к свертыванию сычужным ферментом заметно ухудшается, продолжительность процесса увеличивается на 20%. Сгусток, полученный из молока, хранившегося при низкой температуре, отличается меньшей прочностью. Другим последствием неустойчивости гидрофобных связей является усиленная десорбция ксантиноксидазы с поверхности оболочек жировых шариков. Охлаждение сырого молока ведет к повышению концентрации ксантиноксидазы в молочной сыворотке и к усилению ее активности, хотя скорость реакции с понижением температуры уменьшается. Кроме того, при охлаждении начинается отвердевание жира в жировых шариках. При этом происходит частичное расслоение триглицеридов, с более высокой температурой            плавления. Они откладываются в виде слоя под мембраной и тем самым стабилизируют оболочку, опасность разрушения ее уменьшается. Однако вследствие одновременно происходящей кристаллизации в фосфалипидной мембране триглициридный слой теряет эластичность и становится более подверженным механическому воздействию. Глубоко охлажденное молоко все еще содержит определенную часть жидкого жира в  жировых шариках. Переохлаждения недостаточно для полной кристаллизации триглициридной фракции, но остающийся жидкий жир служит предпосылкой для сбивания сливок в масло. Таким образом, охлаждение —это не только один из способов получения продукта требуемого качества, но крайне необходимый технологический прием, позволяющий оказывать целенаправленное воздействие на составные части молока.

Охлаждение почти всегда связано с механической нагрузкой. При неправильной работе мешалок повышается опасность повреждения жировых шариков, следствием чего является липолиз, вызываемый нативными липазами молока или психротрофными бактериями.

Охлаждение изменяет состав   микрофлоры — начинают преобладать психротрофные бактерии, способные размножаться даже при низких температурах. В охлажденном молоке они образуют нежелательные продукты распада, которые  придают молоку плодовый привкус и тягучую слизистую консистенцию. Психротрофные микрорнизмы выделяют протеолетические и  липолитические ферменты, которые обладают активностью даже после  пастеризации, поэтому они представляют наибольшую опасность для качества молока и молочных продуктов.

Изменения в молоке при охлаждении

Составная часть	Изменения	Последствия охлаждения
Молоко	Повышенная вязкость. Десорбция ксантиноксидазы	Повышенная активность
Молочный жир	Частичная кристаллизация и частичное расслоение в жире молока
Белки	Дезагрегация казеиновых мицелл	Пониженная способность к свертыванию под действием сычужных ферментов. Увеличение времени свертывания, пониженная  прочность сгустка
Сывороточные белки	Распад псевдоглобуллина

Замораживание

(при нем происходят более глубокие изменения,чем при охлаждении)

Молоко и его составные части	Изменения	Микроско- пические явления	Последствия замораживания
Молоко	Расслоение		Повышенное содержание сухих веществ в остаточной жидкости
Молоч-ный жир	Кристаллизация, дестабилизация оболочек жирового шарика	Свободный жир	Увеличение жира в пахте
Казеин	Дезагрегация казеиновых  мицелл, изменение электрофолептической  подвижности, обратимое осаждение ККФК, необратимое осаждение казеина	Образова-ние хлопьев	Понижение способности к свертыванию под действием сычужного фермента
Ферменты	Активизация плазменной липазы	Усиленный липолиз	Ухудшение вкуса продукта

                        9. Физико-химические изменения белков молока

при тепловой обработке

1). Изменение составных частей и свойств молока при пастеризации, УВТ обработке и стерилизации.

2). Понятие о денатурации белков.

Тепловую обработку (пастеризацию и стерилизацию) применяют для предохранения молочных продуктов от порчи и повышения стойкости при хранении. При нагревании содержание энергии в молоке повышается. Тепловое движение частиц и колебание атомов в молекулах усиливаются. При определенной температуре поглощённая энергия достигает величины энергии активации  для развития и образования связей. Вследствие этого при нагревании все составные части молока с  незначительной энергией связи претерпевают изменения. Белки с высоким содержанием водородных связей и легко расщепляемых ковалентных связей особенно подвержены изменениям при нагревании. Тепловые воздействия происходят незаметно для глаза. Однако по мере увеличения времени выдержки при температуре нагревания они усиливаются. Данные, приведенные в таблице, показывают изменения в молоке при нагревании.

   

ИЗМЕНЕНИЯ		ПОСЛЕДСТВИЯ
Первичные	Вторичные
1. Уменьшение межмолекулярных сил взаимодействия	Усиленное тепловое движение отдельных частиц	Снижение вязкости и поверхностного натяжения
2. Разрыв гидрофобных связей	Десорбция эвглобулина с поверхности жировых шариков	Ухудшение способности сливок к отстою
3. Разрыв водородных и ковалентных связей с незначительной энергией	Денатурация сывороточных белков в форме структурных изменений и флокуляции	Снижение окислительно-восстановительного потенциала, ухудшение способности к свертыванию
4. Изменение растворимости,главным образом фосфатов и цитратов.	Смещение равновесия распределения между  истинно и коллоидно-растворимыми фазами	Уменьшение активности сычужного фермента
5. Усиление диссоциации потенциальных электролитов и воды	Изменение диссационного равновесия	Снижение pH
6. Разрыв ковалентных связей концевых групп	Образование низкомолекулярных продуктов распада	Изменение вкуса
	Разрушение ферментов и чувствительности к нагреванию витаминов	Отсутствие ферментативных реакций, снижение содержания витаминов
7. Разрыв и образование  новых ковалентных связей	Образование углеводно-белковых соединений вследствие реакции Майяра	Изменения вкуса и цвета

Как видно из таблицы, сильные изменения претерпевают при нагревании сывороточные белки, ферменты и витамины.

Казеин обладает высокой термоустойчивостью, он термостабилен и при пастеризации, стерилизации, УВТ-обработке молока не происходит его коагуляции, даже в течение 60 мин. при температуре 140°С. Сывороточные белки термолабильны, и многие из них полностью денатурируются в процессе нагревания молока при температуре 30°С в течение 10-30 мин.

Однако появление денатурированных сывороточных белков на поверхностях нагрева, как правило, невелико вследствие их прикрепления к стабильным казеиновым мицеллам.

При длительном воздействии высоких температур изменяются составные части молока, его  физико-химические свойства, органолептические и технологические свойства, что видно из таблицы.

Понятия о денатурации белков.

Под выражением «денатурация белков» понимают изменение нативной пространственной структуры макромолекулы, приводящее к утрате природных свойств белка, т.е. происходит конформационные изменения молекул с нарушением четвертичной, третичной и вторичной структур. Глубина нарушения нативной структуры белка зависит от природы денатурирующего  агента, типа белка, окружающей среды и т.д.

В результате денатурации изменяются многие физико-химические свойства белка: растворимость, константа седиментации, вязкость, оптические,  электрохимические свойства и др. Денатурацию белков вызывают некоторые химические соединения и физические факторы. К последним относится и нагревание. В процессе тепловой денатурации компонента свернутая молекула белка превращается в беспорядочный  клубок.

Как правило,  глобулярновые белки  могут находиться только в двух состояниях — нативном и полностью денатурированном (развернутом). Некоторые из них (    -лактальбумин) при тепловой денатурации переходят в промежуточное компактное состояние, которое сочетает в себе характеристики нативного и полностью денатурированного (развернутого) состояния. Промежуточное состояние белка характеризуется близкими к нативным размерам молекулы и содержанием  вторичной структуры при отсутствии нативной пространственной (третичной структуры).

Следовательно, денатурация белков глобулярных — это сложный ступенчатый процесс, который включает образование одного или нескольких промежуточных состояний. Переход из промежуточного состояния в развернутое, т.е. истинного разворачивания белковой молекулы, может происходить лишь при больших концентрациях сильных денатурантов.

Многие белки в процессе биосинтеза переходят из развернутого в промежуточное состояние имеющего, вторичную структуру, более  или менее близкую к нативной, но отличающееся от нее третичной структурой. Затем после завершения формирования третичной структуры, белок приобретает свои уникальные свойства и биологическую активность.

Денатурация зависит от РН растворов белка, усиливают ее хлорид натрия, некоторые другие соли, анионы, катионы: ингибируют процесс некоторые сахара, аминокислоты, натриевые соли жирных кислот, неорганические соли,  ионы кальция, марганца и пр.

Так как денатурация белка сопровождается в той или иной степени развертыванием структуры белковых молекул, то следует ожидать, что будет изменяться (увеличиваться) энергия межмолекулярных взаимодействий. Так,  при разупорядочивании белковых молекул наблюдается повышение реактивности сульфидрильных групп цистина, финольных — тирозина; гуанидиновых — аргинина; S-аминогрупп — лизина и др. А это сопровождается усилением склонности белковых молекул к агрегации (ассоциации или полимеризации). Основную роль в агрегации денатурированных белковых молекул играют гидрофобные взаимодействия и реакции окисления — восстановления тиольных групп в дисульфидные связи (S—S—связи).

При достаточно высоких концентрациях белка агрегация приводит к коагуляции и гелеобразованию. Оба процесса возможны лишь при определенном балансе сил межмолекулярного притяжения и  электростатического отталкивания между молекулами. Силы отталкивания минимальны вблизи изоэлектрической точки. Следовательно, межмолекулярные взаимодействия зависят значительно и от рН  раствора белка.

Полная денатурация (развертывание) белковой молекулы в большинстве случаев необратима. Однако, если белок претерпевает  мягкую денатурацию, то при удалении денатурирующего агента  может наблюдаться более или менее полное восстановление нативных свойство белка, т.е.  ренатурация. По-видимому, в данном случае надо говорить об относительной            обратимости денатурации, т.к. ренатурированный белок не полностью идентичен нативному; совпадая с ним по одним сво            йствам, он может отличаться по другим. Степень обратимости тепловой денатурации белков зависит от природы белка, интенсивности и длительности нагрева, а также от условий ренатурации и присутствия некоторых веществ, стабилизирующих нативное состояние белковой молекулы. Кроме того, ренатурации белков в большей степени препятствует агрегация денатурированных молекул.

Таким образом, тепловая денатурация глобулярных белков является двухстадийным процессом: на первой стадии происходит обратимое или необратимое развертывание глобул белка, на второй  — агрегация необратимо денатурированных (развернутых) белковых молекул.

Однако развертывание и агрегация белковых молекул представляют собой два различных процесса, активность некоторых может по-разному меняться при изменении рН, концентрации белков, солей и т.д.

Рекомендуем скачать другие рефераты по теме: шпаргалки по менеджменту, бюджет реферат.



Предыдущая страница реферата | 15  16  17  18  19  20  21  22  23  24  25 | Следующая страница реферата

Поделитесь этой записью или добавьте в закладки