Белки и аминокислоты

Категория реферата: Рефераты по химии
Теги реферата: оформление доклада, скачать доклад
Добавил(а) на сайт: Михалицын.

В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901—
1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971) предположили, что некоторые участки аминокислотной цепочки в белках закручены в спираль. Благодаря совершенствованию экспериментальных методов (структуру белков изучают с помощью рентгеновских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка подтвердилась.

Действительно, полипептидные цепи очень часто образуют спираль, закрученную в правую сторону. Это первый, самый низкий уровень пространственной организации белковых цепочек Здесь-то и начинают играть роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 и группа N—H из разных пептидных связей могут образовывать между собой водородную связь.
Оказалось, что в открытой Полингом и Кори спирали такая связь образована между группой С=0 каждой г-й аминокислоты и группой N—H (i + 4)-й аминокислоты, т. е. между собой связаны аминокислотные остатки, отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Эти водородные связи и стабилизируют такую спираль в целом. Она получила название a.-спирали.

Позднее выснилось, что а-спираль — не единственный способ укладки аминокислотных цепочек. Помимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водородным связям между группами С=0 и N—H друг с другом могут
«слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной полипептидной цепи. В результате получается целый слой — его назвали ^-слоем.
В большинстве белков а-спирали и р-слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи без какой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространственной структурой отдельных участков белка, говорят о вторичной структуре белковой молекулы.

БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ
Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка, знания первичной и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме, ни о форме молекулы, ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общая пространственная структура поли-пептидной цепи называется третичной структурой белка.

Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемоглобина — построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю
(родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данные экспериментов с рентгеновскими лучами. За исследования в области строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобелевской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.

При образовании третичной структуры белка наконец-то проявляют активность
R-группы — боковые цепи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой большинство «бусинок»-аминокислот, придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокислот — восемь — содержат неполярные R-группы.
Разумеется, белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи, чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные называют это возникновением гидрофобных взаимодействий (см. статью
«Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным взаимодействиям вся полипептидная цепочка принимает определённую форму в пространстве, т. е. образует третичную структуру.

В молекуле белка действуют и другие силы. Часть боковых цепей основных аминокислот заряжена отрицательно, а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притягиваются к положительным, соответствующие
«бусинки» «слипаются». Электростатические взаимодействия, или, как их называют иначе, солевые мостики, — ещё одна важная сила, стабилизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи, тоже играющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образуются ковалентные связи (—S—S—), которые очень прочно фиксируют расположение разных участков белковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые немногочисленные взаимодействия в белках (в некоторых случаях они вообще отсутствуют), зато по прочности они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

Молекула белка может состоять не из одной, а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру — субь-единицу. Например, белок гемоглобин состоит из четырёх субъединиц, которые образуют единую молекулу, располагаясь в вершинах почти правильного тетраэдра. Субъединицы
«прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам, что стабилизируют третичную структуру. Это гидрофобные взаимодействия, солевые мостики и водородные связи.

Если белок состоит из нескольких субъединиц, говорят, что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой молекулы. В отличие от первых трёх уровней четвертичная структура есть далеко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняшний день белков её не имеют.

ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА

Связи, поддерживающие пространственную структуру белка, довольно легко разрушаются. Мы с детства знаем, что при варке яиц прозрачный яичный белок превращается в упругую белую массу, а молоко при скисании загустевает.
Происходит это из-за разрушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и казеина (огглат. caseus — «сыр») в молоке. Такой процесс называется денатурацией. В первом случае её вызывает нагревание, а во втором — значительное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обитающих в молоке бактерий). При денатурации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процесса: от лат. denaturare — «лишать природных свойств»).
Денатурированные белки легче усваиваются организмом, поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов является денатурация белков.

ЗАЧЕМ НУЖНА ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

В природе почти ничего не происходит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве, это должно служить достижению какой-то цели. Действительно, только белок с «правильной» пространственной структурой может обладать определёнными свойствами, т. е. выполнять те функции в организме, которые ему предписаны. А делает он это с помощью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается, боковые цепи не только поддерживают «правильную» форму молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие органические и неорганические молекулы, принимать участие в химических реакциях, выступая, например, в роли катализатора.

Часто сама пространственная организация полипептидной цепи как раз' и нужна для того, чтобы сосредоточить в определённых точках пространства необходимый для выполнения той или иной функции набор боковых цепей.
Пожалуй, ни один процесс в живом организме не проходит без участия белков.

В ЧЁМ СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ

Все химические реакции, протекающие в клетке, происходят благодаря особому классу белков — ферментам. Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет, который позволяет им работать гораздо эффективнее других катализаторов, ускоряя реакции в миллиарды раз.

Предположим, что несколько приятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласить друзей на день рождения, как результат не заставил себя ждать: все оказались в одном месте в назначенное время.

Чтобы встреча состоялась, понадобилось подтолкнуть друзей к контакту. То же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые цгнтры связывания. В них расположены привлекательные для определённого типа химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» — R-группы, связывающие какие-то участки молекул реагирующих веществ. Например, если одна из молекул имеет неполярную группу, в центре связывания находятся гидрофобные боковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд, его будет поджидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.

В результате обе молекулы реагентов связываются с ферментом и оказываются в непосредственной близости друг от друга. Мало того, те их группы, которые должны вступить в химическую реакцию, сориентированы в пространстве нужным для реакции образом. Теперь за дело принимаются боковые цепи фермента, играющие роль катализаторов. В ферменте все «продумано» таким образом, что
R-группы-катализаторы тоже расположены вблизи от места событий, которое называют активным центром. А после завершения реакции фермент «отпускает на волю» молекулы-продукты (см. статью «Ферменты — на все руки мастера»).

ОТКУДА БЕРЁТСЯ ИММУНИТЕТ

Поделитесь этой записью или добавьте в закладки