Характеристика белков
Категория реферата: Рефераты по химии
Теги реферата: собственность реферат, диплом управление предприятием
Добавил(а) на сайт: Vil'gel'm.
Предыдущая страница реферата | 1 2 3 4 5 6 7 | Следующая страница реферата
Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемоглобина — построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко- удери Кендрю (родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данные экспериментов с рентгеновскими лучами. За исследования в области строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобелевской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.
Четвертичная структура
У большинства белков пространственная организация заканчивается
третичной структурой, но для некоторых белков с молекулярной массой больше
50-100 тысяч, построенных из несколько полипептидных цепей характерна
четвертичная.
Сущность такой структуры в объединении несколько полимерных цепей были
в единый комплекс. Такой комплекс также рассматривается как белок, состоящий из нескольких субъединиц. Белки, состоящие из нескольких
субъединиц, широко распространены в природе (гемоглобин, вирус табачной
мозаики, фосфорилаза, РНК-полимераза). Субъединицы принято обозначать
греческими буквами (так у гемоглобина имеется по две ( и ( субъединицы).
Наличие нескольких субъединиц важно в функциональном отношении — оно
увеличивает степень насыщения кислородом.
[pic]Четвертичная структура ( клубок белков)
Четвертичная структура стабилизируется в основном силами слабых воздействий: а) водородная; б) гидрофобная; в) ионные; г) ковалентные (дисульфидные, пептидные).
Денатурация белков
Денатурация белка — разрушение сил (связей), стабилизирующих четвертичную, третичную и вторичную структуры, приводящее к дезориентации конфигурации белковой молекулы и сопровождаемое изменением растворимости, вязкости, химической активности, характера рассеивания рентгеновских лучей, снижением или полной потерей биологической функции.
Различают физические (температура, давление, механическое воздействие, ультразвуковое и ионизирующее излучения) и химические (тяжелые металлы, кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды) факторы, вызывающие
денатурацию.
Обратным процессом является ренатурация, то есть восстановление физико-
химических и биологических свойств белка. Иногда для этого достаточно
удалить денатурирующий объект. Ренатурация невозможна если затронута
первичная структура.
Химические и физические свойства
Несмотря на внешнее несходство, различные представители белков обладают некоторыми общими свойствами.
Так, поскольку все белки являются коллоидными частицами (размер молекул лежит в пределах 1 мкм до 1 нм), в воде они образуют коллоидные растворы. Эти растворы характеризуются высокой вязкостью, способностью рассеивать лучи видимого света, не проходят сквозь полупроницаемые мембраны.
Вязкость раствора зависит от молекулярной массы и концентрации
растворенного вещества. Чем выше молекулярная масса, тем раствор более
вязкий. Белки как высокомолекулярные соединения образуют вязкие растворы.
Например, раствор яичного белка в воде.
Коллоидные частицы не проходят через полупроницаемые мембраны
(целлофан, коллоидную пленку), так как их поры меньше коллоидных частиц.
Непроницаемыми для белка являются все биологические мембраны. Это свойство
белковых растворов широко используется в медицине и химии для очистки
белковых препаратов от посторонних примесей. Такой процесс разделения
называется диализом. Явление диализа лежит в основе действия аппарата
“искусственная почка”, который широко используется в медицине для лечения
острой почечной недостаточности.
Белки способны к набуханию, характеризуются оптической активностью и подвижностью в электрическом поле, некоторые растворимы в воде. Белки имеют изоэлектрическую точку.
Важнейшим свойством белков является их способность проявлять как кислые, так и основные свойства, то есть выступать в роли амфотерных электролитов. Это обеспечивается за счет различных диссоциирующих группировок, входящих в состав радикалов аминокислот. Например, кислотные свойства белку придают карбоксильные группы аспарагиновой и глутаминовой аминокислот, а щелочные — радикалы аргинина, лизина и гистидина. Чем больше дикарбоновых аминокислот содержится в белке, тем сильнее проявляются его кислотные свойства и наоборот.
Эти же группировки имеют и электрические заряды, формирующие общий
заряд белковой молекулы. В белках, где преобладают аспарагиновая и
глутаминовая аминокислоты, заряд белка будет отрицательным, избыток
основных аминокислот придает положительный заряд белковой молекуле.
Вследствие этого в электрическом поле белки будут передвигаться к катоду
или аноду в зависимости от величины их общего заряда. Так, в щелочной среде
(рН 7–14) белок отдает протон и заряжается отрицательно (движение к аноду), тогда как в кислой среде (рН 1–7)
подавляется диссоциация кислотных групп и белок становится катионом
(движение к катоду):
NH3+ кислая ср. NH3+ щелочная ср.
NH2
R R
R
COOH COO –
COO –
Катион Амфион
Анион
Таким образом, фактором, определяющим поведение белка как катиона или аниона, является реакция среды, которая определяется концентрацией водородных ионов и выражается величиной рН. Однако при определенных значениях рН число положительных и отрицательных зарядов уравнивается и молекула становится электронейтральной, то есть она не будет перемещаться в электрическом поле. Такое значение рН среды определяется как изоэлектрическая точка белков. При этом белок находится в наименее устойчивом состоянии и при незначительных изменениях рН в кислую или щелочную сторону легко выпадает в осадок. Для большинства природных белков изоэлектрическая точка находится в слабокислой среде (рН 4,8–5,4), что свидетельствует о преобладании в их составе дикарбоновых аминокислот.
Рекомендуем скачать другие рефераты по теме: контрольная работа 10 класс, страна реферат, сообщения в одноклассниках.
Предыдущая страница реферата | 1 2 3 4 5 6 7 | Следующая страница реферата